دندروتوکسین

توالی و ترتیب قرارگیری دندروتوکسین با «BPTI». باقی‌مانده‌های اسیدآمینه‌ای که خواص مشترکی دارند، با رنگ‌های مشابه نشان داده شده است.
توالی و ترتیب قرارگیری دندروتوکسین با «BPTI». باقی‌مانده‌های اسیدآمینه‌ای که خواص مشترکی دارند، با رنگ‌های مشابه نشان داده شده است.
یک نمای سه‌بعدی از آلفا-دندروتوکسین. آن بخش قرمزرنگ، باقی‌ماندهٔ اسیدآمینه‌ای با بار مثبت است که در انتهای نیتروژنی قرار دارد و بخش «β-turn» هم برای کارکرد کانال‌های پتاسیمی، حائز اهمیت است.

دندروتوکسین (انگلیسی: Dendrotoxin) نوعی سم عصبی پیش‌سیناپسی است که در زهر مارهای مامبا وجود دارد و موجب بلوکه شدن نوع خاصی از مجرای یونی وابسته به ولتاژ در کانال‌های پتاسیمی نورون‌های می‌گردد[۱] و در نتیجه، رهاسازی استیل‌کولین در ناحیهٔ تماس عصبی-ماهیچه‌ای افزایش می‌یابد. در دستگاه عصبی، این کانال‌های پتاسیمی وابسته به ولتاژ نقش حیاتی در کنترل تحریک‌پذیری اعصاب و عضلات دارند؛ آن‌ها با تنظیم پتانسیل غشای در حال استراحت و همچنین بازقطبی کردن غشا در طول پتانسیل‌های عمل، این کنترل را اعمال می‌کنند.

دندروتوکسین قادر است به گره‌های رانویه در نورون‌های حرکتی متصل شود[۲] و فعالیت این کانال‌های پتاسیمی را مهار کند. به این ترتیب، مدت زمان پتانسیل عمل افزایش یافته و ترشح استیل‌کولین در محل اتصال عصب و عضله بیشتر می‌شود. این امر می‌تواند منجر به بیش‌تحریکی عضلانی و بروز علائم تشنجی گردد.

به دلیل قدرت زیاد این سم و تأثیر اختصاصی آن بر روی کانال‌های پتاسیمی، دندروتوکسین‌ها ابزار بسیار مفیدی در دانش داروشناسی جهت مطالعهٔ پروتئین‌های مجرای یونی هستند.

منابع

  1. Si, M.; Trosclair, Krystle; Hamilton, KA; Glasscock, E (2018-11-13). "Genetic ablation or pharmacological inhibition of Kv1.1 potassium channel subunits impairs atrial repolarization in mice". Am J Physiol Cell Physiol (به انگلیسی). 316 (2): C154–C161. doi:10.1152/ajpcell.00335.2018. ISSN 0363-6143. PMC 6397341. PMID 30427720.
  2. Gasparini S, Danse J-M, Licoq A, Pinkasfeld S, Zinn-Justin S, Young LC, C.L. de Medeiros C, Rowan EG, Harvey AL, and Me’nez A (1998). Delineation of the Functional Site of alpha-dendrotoxin: The functional topographies of dendrotoxins are different but share a conserved core with those of other KV1 potassium channel-blocking toxins. Journal of Biological Chemistry 273:25393-25403

پیوند به بیرون